Kuinka proteiinirakenteet rakennetaan

Moderni biologia on tunkeutunut syvälle solun syvyyteen - elävien "tiiliin". Elävä solu näytti tutkijoille harmonisena yhdistelmänä yksinkertaisemmista rakenteista - kalvot, putket, rakeet, kuitumuodostumat, jotka koostuvat toisiinsa liitetyistä järjestäytyneistä molekyyleistä.

Biologisten rakenteiden, niiden koostumuksen ja molekyyliorganisaation, spesifisen aktiivisuuden tutkimuksesta on tullut molekyylibiologian aihe.

Jälkimmäisen menestys liittyy ensisijaisesti nukleiinihappojen rakenteen ja perinnöllisen tiedon luonteeseen. Nukleiinihappomolekyyli on neljän tyyppisen nukleotidien lineaarinen sekvenssi, joka on järjestetty monimutkaiseen mutta tarkasti määriteltyyn järjestykseen, ja jota voidaan verrata merkkien tekstin säännölliseen järjestykseen. Aivan kuten tekstissä on jokin viesti, jonkin verran tietoa, nukleotidijärjestys nukleiinihappomolekyylissä sisältää tietoa organismin rakentamisen aikana syntyvien proteiinien yksittäisistä rakenteista.

Proteiinimolekyyli on myös lineaarinen rakenneosien sekvenssi, mutta ei nukleotideja, vaan kaksikymmentä aminohappotyyppiä. Jokainen kolmen nukleotidin yhdistelmä nukleiinihappomolekyylissä (geneettinen koodi) määrittää yhden tai toisen kahdenkymmenen aminohapon sisällyttämisen. Nukleotiditriplettien sekvenssi määrittää aminohappojen tarkan sekvenssin syntetisoidussa proteiinimolekyylissä.

Jatkamalla jo yleisesti hyväksyttyä geneettisen tiedon vertailua kirjoitettuun tekstiin, voimme sanoa, että proteiinisynteesin aikana nukleotidikielellä kirjoitettu teksti käännetään aminohappojen kielelle. Tietyn tyyppisen proteiinin aminohappotekstissä olevat tiedot - toisin sanoen pelkästään sille ominaisten aminohappojen koostumus ja sekvenssi - määrää sen muodon ja hienovaraisen sisäisen organisaation - rakenteellisten elementtien spatiaalisen järjestyksen, josta riippuvat tietyt sen biologiset toiminnot. Jos tämä järjestys häiriintyy, esimerkiksi entsyymiproteiinit menettävät kyvyn katalysoida kehon reaktioita.

Tutkimukset ovat osoittaneet, että tietyt proteiinin toiminnot suoritetaan suoraan järjestettyjen proteiinimolekyylispesifisten toiminnallisten keskusten tietyissä osissa sijaitsevien kemiallisten ryhmien yhdistysten avulla. Kun järjestys häiriintyy - esimerkiksi proteiinimolekyyli sulaa - kemiallisten ryhmien yhdistelmät saavat mahdollisuuden muuttaa keskinäistä järjestelyään, sironta ja toiminnalliset keskukset lakkaavat olemasta.

Siten nukleotidikielen käännös aminohappojen kielelle ei ole vain käännös. Aminohappokirjaimet ovat paljon rikkaampia fysikaalisessa ja kemiallisessa sisällössä kuin nukleotidikirjaimet. Ja yleensä proteiinimolekyylin sisältämä informaatio eroaa pohjimmiltaan nukleotiditiedosta, koska se määrää proteiinimolekyylien rakenteen spesifisyyden ja niiden hienoin biologiset toiminnot.

Tekniseltä alalta voidaan tehdä vielä yksi vertailu. Nukleiinihappojen sisältämät tiedot ovat kuin piirustuksia, joista osat valmistetaan ja kootaan tietyssä järjestyksessä. Proteiinimolekyyli on koottu mekanismi, ja sen aminohapposekvenssissä oleva tieto on itse mekanismin ohjelma.

Elävässä solussa suurin osa proteiineista ei toimi vapaassa tilassa, vaan monimutkaisten rakenteiden - hyvin tasapainotettujen ja hallittavien järjestelmien - komponenteina, joissa jokaisella proteiinilla on tietty paikka ja tietty osuus fysiologisesta toiminnasta. Solun monimutkaisten rakenteiden rakentaminen on dialektinen siirtyminen kemian alalta (jonka tulisi sisältää yksittäisten proteiinimolekyylien toiminta) biologian kentälle.

Monimutkaiset biologiset rakenteet sisältävät proteiinien lisäksi myös lipidejä, hiilihydraatteja ja muita aineita.Monimutkaisten solunsisäisten rakenteiden rakentamisessa näiden aineiden rooli ei kuitenkaan ole johtava.

Kemiallisen rakenteensa luonteesta johtuen hiilihydraatit ja lipidit eivät yksinkertaisesti voi sisältää niin suurta määrää tietoa, joka on välttämätöntä tällaiselle rakenteelle. Tärkein rooli siinä on spesifisillä proteiineilla.

Täten nykypäivän molekyylibiologia vahvistaa ja yksityiskohtaisesti F. Engelsin tunnetun aseman proteiineista elämän perustana. Proteiineissa, joissa äärettömän monipuoliset molekyylit rakennetaan rakenteellisista elementeistä, joilla on hyvin erilaiset ominaisuudet ja joissa ainutlaatuisen organisaation tarkkuus yhdistetään joustavuuteen ja plastisuuteen, luonto on löytänyt poikkeuksellisen materiaalin, joka mahdollisti aineksen korkeamman, biologisen muodon luomisen.
Biologisten rakenteiden tiukka molekyylijärjestely määräytyy ensisijaisesti proteiinien vuorovaikutuksen erityispiirteiden perusteella. Niiden molekyylit ovat yhteydessä toisiinsa valikoivasti: jokaisella on tarkoin määritellyt naapurit. Nämä voivat olla joko samanlaisia ​​molekyylejä tai erilaisia. Mutta joka tapauksessa naapurit on "ohjelmoitu", asetettu, eivätkä ne voi olla toisin. Organisaation tarkkuutta pahentaa se, että proteiinit, jotka eivät ole samat tilakokoonpanossa, eri sijainnilla kemiallisilla ryhmillä, ovat yhteydessä toisiinsa suuntautuneesti: ei satunnaisesti, vaan vain tietyillä pintojen alueilla. Nämä kosketusalueet on rakennettu kemiallisesti luotettavan ja virheettömän sidonnan selektiivisyyden tarjoamiseksi. Niitä kutsutaan erityisiksi kontaktialueiksi tai erityisiksi keskuksiksi.

Spesifisten keskusten läsnäolo on yhteinen ominaisuus proteiineille, jotka suorittavat erikoistuneita biologisia toimintoja. Nämä ovat proteiinimolekyylien "työelimet". Erityisten spesifisten keskusten ansiosta entsyymiproteiinit sitovat valikoivasti aineita, joiden kemiallisten transformaatioiden katalyytit ovat antitoksiiniproteiineja, sitovat toksiineja jne.

Vuorovaikutusjärjestelmä on järjestetty tietyn keskuksen kemiallisten ryhmien ja kumppanimolekyylin välillä kosketuksessa. Se sisältää ensinnäkin sähköstaattisen vetovoiman ryhmien välillä, joilla on vastakkaiset sähkövarat; toiseksi ns. vetysidokset sähköisesti polaaristen ryhmien välillä; ja lopuksi kolmas, "hydrofobiset" sidokset - vuorovaikutus ei-polaaristen ryhmien (veden hylkäämien ryhmien) välillä. Vakaita kemiallisia sidoksia ei yleensä synny täällä, koska kukin erikseen luetelluista vuorovaikutuksista on melko heikkoa. Mutta yleensä tietyn keskuksen järjestelmä tarjoaa riittävän vahvan molekyylien yhteyden.

Edellä mainittu tiettyjen keskusten toiminnan selektiivisyys saavutetaan johtuen vastaavuudesta kemiallisten ryhmien koostumuksessa ja sijoittamisessa keskelle ja kumppanimolekyyliin - ns. Komplementaarisuuteen. Ryhmien mahdollinen korvaaminen tai siirtäminen tarkoittaa komplementaarisen ™ rikkomista. On myös selvää, että tietty keskus ei ole pelkästään toimiva mekanismi, vaan myös salaus, jonka avulla proteiinimolekyyli "tunnistaa" kumppaninsa monien muiden molekyylien joukossa, jopa sellaisten molekyylien joukossa, joilla on suuri samankaltaisuus tämän kumppanin kanssa.

Spesifisten keskusten käsite heijastaa vain proteiineille ominaisten toiminnallisten mekanismien yleistä luonnetta. Proteiinien erityisfunktiot, niiden keskusten rakenne ja reaktiot ovat edelleen tieteen alue, jolla melkein kaikki on vielä tehtävänä. Tämä koskee myös supramolekulaaristen biologisten rakenteiden muodostumisprosesseja.

Jotkut biologiset rakenteet ovat erittäin monimutkaisia. Tällaisia ​​ovat esimerkiksi membraanit, joissa on * entsymaattisia komplekseja. Tällaisten rakenteiden kokoonpano suoritetaan, kuten muiden tutkimusten tiedot osoittavat, suurella lukuisien proteiinikomponenttien järjestelmällä.Monien proteiinien osallistuminen tähän työhön on ilmeisesti vain epäsuora - ne osallistuvat vain rakenteen luomiseen, mutta eivät sisälly sen kokoonpanoon. Oletetaan, että näiden lisäproteiinien joukossa on spesifisiä entsyymejä.

Toisaalta on olemassa biologisia rakenteita, joilla on suhteellisen yksinkertainen rakenne. Esimerkiksi muut kuiturakenteet rakennetaan vain yhden tyyppisistä proteiinimolekyyleistä.

Useissa tapauksissa laboratorioissa on mahdollista hajottaa yksinkertaiset biologiset rakenteet niiden yksittäisiksi elementeiksi - proteiineiksi ja muiksi molekyyleiksi. Sopivissa ympäristöolosuhteissa nämä elementit yhdistetään jälleen itsessään oikeassa järjestyksessä ja ne luovat alkuperäisen rakenteen uudelleen. Tätä uudelleenluomisprosessia kutsutaan yleisesti itsekokoonpanoksi. Useat tutkimusryhmät sekä ulkomailla että maassamme tutkivat sen mekanismeja. Yksi tällainen ryhmä on Biokemian instituutin proteiinirakenteiden ja -funktioiden laboratorio, jossa tutkitaan fibriinikuitujen itsekokoonpanoa.
Fibriini on kuituproteiini, joka näkyy veressä hyytyessään. Sen kuitujen jatkuvan verkon muodostuminen muuttaa nestemäisen veren kiinteytyneeksi hyytelömäiseksi massaksi. Tämän ilmiön ansiosta verenvuoto pysähtyy haavojen jälkeen - veri kehon vaurioituneella pinnalla hyytyy.

Suotuisissa olosuhteissa koskemattomien astioiden läpi kiertävässä veressä on fibriinille liukoinen esiaste - proteiinifibrinogeeni. Kun verisuonet vaurioituvat, erityinen monimutkainen proteiinijärjestelmä alkaa tuottaa trombiinientsyymiä, joka pilkkoo neljä pientä partikkelia, joita kutsutaan fibriinipeptideiksi, suuresta fibrinogeenimolekyylistä. Menetettyään ne fibrinogeeni muuttuu fibriiniproteiiniksi, jonka molekyylien polymerointi (yhteys toisiinsa) muodostaa kuituja.

Monomeeriset fibriinimolekyylit polymeroituvat tiukassa järjestyksessä, mikä on ominaista kaikille itsensä kokoamisille.

Itsekokoonpanoprosessien kokeelliset tutkimukset edellyttävät ratkaisuja
vastaavat monomeeriset proteiinimolekyylit. Niiden lähde on melkein aina luonnollinen supramolekulaarinen rakenne, johon monomeerit ovat enemmän tai vähemmän tiukasti "kiinnittyneet". Alkuperäisten monomeeristen liuosten saamisen monimutkaisuus ja vaikeus näistä rakenteista on, että epätarkka "purkaminen" voi vahingoittaa hauraita proteiinimolekyylejä.

Siksi ensimmäinen ongelma, joka syntyy ennen itsekokoonpanoprosessien tutkimiseen aloittavia tutkijoita, on juuri biologisten rakenteiden "purkaminen". Kussakin yksittäisessä tapauksessa on etsittävä kullekin rakenteelle ominaisia ​​toimintamenetelmiä, jotka rikkovat tehokkaasti sen sisältämien monomeerien väliset sidokset eivätkä aiheuta haittaa itse monomeereille. Fibriinille ei ollut pitkään mahdollista löytää täysin tyydyttävää tapaa hajottaa sen polymeerikuituja. Alun perin tähän tarkoitukseen ehdotetut urean ja sitten natriumbromidin liuokset olivat tehottomia. Vasta vuonna 1965 laboratorion työntekijä, T.V. kokea. Aikaisemmat fibriinin hajoamismenetelmät urean tai natriumbromidin liuoksissa eivät antaneet tällaista ominaisuuksien pysyvyyttä: niiden avulla saadut monomeerisen proteiinin eri näytteet erosivat esimerkiksi erilaisilla polymerointinopeuksilla.

Mielenkiintoista on, että kun toinen proteiini, mitokondrioiden rakenneproteiini, saadaan liuenneessa tilassa, parhaat tulokset (kuten näiden rakenteiden itsekokoonpanoa tutkivat amerikkalaiset tutkijat päättelivät) antavat myös jäähdytetyn laimennetun etikkahappoliuoksen.

Rakenteiden itsekokoonpanoon liittyviä prosesseja tutkitaan eri tavoin.Yksi näistä tavoista on systemaattinen tutkimus tiettyjen aineiden prosessin kulkuun vaikuttamisen tuloksista.

Esimerkiksi viivästyminen fibriinipolymeroinnissa voidaan aiheuttaa altistamalla lähtömonomeeriliuos epäorgaanisten suolojen, erityisesti natriumkloridin, vesiliuokselle. Matalan suolapitoisuuden rajoissa - jopa 2-3% - polymeroinnin viive on vahvempi, "vahvempi" liuos.

Mitä tietoja tämä tosiasia antaa?

Tiedetään, että suoloja vesiliuoksessa on ionien muodossa, joilla on positiivisia ja negatiivisia sähkövarauksia. Suola-ionien sähköstaattinen hyötysuhde arvioidaan yleensä erityisellä arvolla - ionivahvuudella, jossa otetaan huomioon liuoksen pitoisuus ja sen ionien varauksen suuruus. Yksittäisten suola-ionien kemiallisella luonteella ei ole tässä merkitystä. Polymeroinnin viivästyminen määräytyy pääasiassa monomeeriseen proteiiniliuokseen lisätyn suolaliuoksen ionivahvuudesta. Tämä osoittaa, että vaikutus on luonteeltaan pääasiassa sähköstaattinen. On selvää, että suola-ionit seulovat ("sammuttavat") monomeeristen fibriinimolekyylien sähkövaraukset - olosuhteet, jotka vain osoittavat, että niiden sähkövarat ovat mukana proteiinimolekyylien selektiivisen kytkemisen mekanismissa. Normaaleissa olosuhteissa - ilman sähköstaattisesti varautuneiden suola-ionien häiriöitä - positiivisten ja negatiivisten varausten ioniryhmien, jotka ovat komplementaarisia tietyissä keskuksissa, tulisi houkutella molekyylejä toisiinsa.

Laboratoriossamme E.V.L Lugovskii on suorittanut yksityiskohtaisemmat tutkimukset, jotka osoittavat, että ionivahvuuden yleisen seulontavaikutuksen ohella on myös toinen suolojen vaikutus, joka riippuu voimakkaasti ionien kemiallisesta luonteesta ja yksilöllisyydestä ja määräytyy niiden kyvyn kiinnittyä proteiiniin. Ionin kiinnittyminen tiettyyn keskukseen tuo ilmeisesti lisää häiriötä sen työhön.

E. V. Lugovskii tutki korkeampien suolakonsentraatioiden vaikutusta polymerointiin. Kävi ilmi, että jotkut suolat viivästyttävät voimakkaasti, kun taas toiset päinvastoin nopeuttavat polymerointia. Joten esimerkiksi kaksi samankaltaista suolaa, natriumkloridi ja bromidi, toimivat vastakkain: ensimmäinen kiihtyy ja toinen hidastaa prosessia. Kuten bromidi, mutta vielä vahvempi, natriumjodidi toimii kloridin tavoin, eri vahvuuksilla - joskus vahvemmilla, sitten heikommilla - sulfaatit, fosfaatit ja jotkut muut suolat.

Kävi ilmi, että fibriinipolymerointia kiihdyttävän vaikutuksen voimakkuuden perusteella suolat on järjestetty riviin, joka on sama kuin pitkään vakiintunut ja tunnettu rivi proteiinien "suolattamiseksi" (saostamiseksi) liuoksissa, joissa on suuria suolapitoisuuksia. Fibriinipolymerointikokeissa todellista suolaantumista ei kuitenkaan vielä tapahdu, koska prosessia tutkitaan suolapitoisuuksilla, jotka eivät vieläkään saavuta suolattuja. Lisäksi suolaamisen aikana proteiinit saostuvat muodottoman massan muodossa, ja kuvatussa tapauksessa muodostui normaaleja fibriinikuituja - ne voitiin nähdä faasikontrastimikroskoopilla.

Monissa tutkimuksissa on havaittu, että proteiinin taipumusta suolaantumiseen lisää ei-polaaristen ryhmien läsnäolo sen molekyyleissä, jotka ovat lähellä sen pintaa ja ovat kosketuksessa ympäristön kanssa. Mitä enemmän tällaisia ​​ryhmiä, sitä pienempi suolaliuoksen konsentraatio on riittävä proteiinin suolaamiseksi.

Näitä tunnettuja sijainteja voidaan käyttää selittämään kokeemme tuloksia, joissa epäilemättä ilmenee suolanpoistovaikutus osoittaen, että monomeerisen fibriinimolekyylin tulisi sisältää suuri määrä ei-polaarisia ryhmiä sen pinnalla. Mutta meillä ei ole todellista suolaa. Suolausvaikutus ilmenee vain spesifisen polymeroinnin kiihtyvyydessä. Tämä voidaan selittää vain sillä, että ei-polaariset ryhmät ovat proteiinimolekyylin tietyn keskuksen komplementaarisia komponentteja.

Niinpä tutkimukset suolaliuosten vaikutuksesta fibriinipolymerointiin osoittavat, että sekä sähköstaattiset vuorovaikutukset että ei-polaaristen ryhmien väliset "hydrofobiset" vuorovaikutukset ovat mukana fibriinin itsensä kokoamisprosessissa. Muiden tutkimusten tiedot osoittavat, että mukana on myös kolmas proteiinimolekyylien välinen vuorovaikutus - vetysidokset.

Käännyn nyt fibrinogeeniin, fibriinin edeltäjään. Sen molekyylit pystyvät myös polymeroimaan muodostaen fibriinin kaltaisia ​​kuituja. Siksi fibrinogeenimonomeereillä on myös erityisiä keskuksia. Niiden polymerointi vaatii kuitenkin erityisolosuhteita ja erityisesti liuoksen suuren ionivahvuuden. Jos sähkövarausten suojaus hidastaa fibriinipolymerointia, päinvastoin, se on edellytys fibrinogeenimonomeerien yhdistämiselle ketjussa. Mutta tästä seuraa, että sähkövarausten järjestely fibrinogeenimolekyylin tietyssä keskuksessa on epäsuotuisa polymeroinnille ja se tulisi suorittaa vain vuorovaikutuksessa niiden kemiallisten ryhmien kanssa, joilla ei ole sähkövarausta.

Fibriinipeptidit, joiden pilkkominen fibrinogeenimolekyylistä tulee monomeeriseksi fibriinimolekyyliksi, kuljettavat negatiivisia sähkövarauksia. Ilmeisesti niiden poistaminen on tekijä, joka muuttaa maksujärjestelmää tietyssä keskuksessa ja luo täydentävyyttä.

Mielenkiintoista on, että yksi verenvuodotyypeistä, vakava perinnöllinen sairaus, johtuu fibrinogeenin mutaatiomuutoksesta, jossa tämä proteiini menettää positiiviset varauksensa lähellä fibriinipeptidien katkaisupisteitä. Jälkimmäiset, kuten normaalissa tapauksessa, pilkotaan, mutta trombiini ei enää aiheuta fibrinogeenin aktivoitumista (Kuten kaaviosta käy ilmi, aktivaatio koostuu siitä, että fibriinipeptidin neutraloivasta vaikutuksesta vapautuu tietyn keskuksen läheinen positiivinen varaus. Jos tällaista varausta ei ole, sitten fibriinipeptidin pilkkominen muuttuu merkityksettömäksi: aktivaatiota ei tapahdu.)

Tietyille fibrinogeenin tai fibriinin fragmenteille on tunnusomaista vialliset spesifiset keskukset, jotka kuitenkin kykenevät selektiivisesti vuorovaikutukseen monomeerisen fibriinin kanssa. Tällaisia ​​fragmentteja voidaan saada tuhoamalla nämä proteiinit entsyymien avulla. Niiden kanssa tehtävissä kokeissa on helppo havaita, kuinka aktiiviset fragmentit ovat vuorovaikutuksessa fibriinin kanssa ja häiritsevät kuidun muodostumista. Juuri tällaisia ​​kokeita - aktiivisten fragmenttien tuotanto ja tutkiminen - laboratorio harjoittaa tällä hetkellä. Toivotaan, että tutkimalla näiden fragmenttien rakennetta ja selektiivisiä reaktioita ymmärrämme paremmin, miten proteiinit itse rakentuvat ja toimivat.

Ioniryhmien täydentävyys, jolla on niin tärkeä rooli fibriinin itsekokoonpanossa, on ilmeisesti myös tärkeää muiden biologisten rakenteiden itsekokoonpanossa. Sähköstaattisten sidosten energian osuus yhdistävien molekyylien vuorovaikutusenergian kokonaismäärästä on todennäköisesti pieni. Oleellisempia molekyylien kytkemiselle ovat "hydrofobiset" sidokset. Mutta ioniryhmät voivat nopeuttaa itsensä kokoamista. Sähköstaattiset varaukset voivat olla vuorovaikutuksessa suhteellisen pitkällä etäisyydellä. Ja heidän pitkäjänteinen toimintansa tekee todennäköisesti mahdolliseksi "koetella" ympäristöä, tunnistaa haluttu kumppani ja ottaa häneen yhteyttä suuntautuneesti.
Fibriinin muodostumisen täydellinen kaavio, alkaen fibrinogeenistä, sisältää trombiinientsyymin, jolle on ominaista hämmästyttävän hieno selektiivisyys. Toiminnalleen ominaisissa olosuhteissa se ei lainkaan kosketa paljon "vieraita" proteiineja. Se vaikuttaa vain fibrinogeeniin, ja sillä on vain yksi puhtaasti spesifinen tehtävä: se katkaisee fibriinipeptidit. Tämä trombiinin työ on välttämätöntä ja riittävää monomeerisen fibriinin muodostumiselle.

Tämä viittaa siihen, että kun kootaan hyvin monimutkaisia ​​rakenteita, jotka tapahtuvat useissa vaiheissa, myös tiettyjen entsyymien, kuten trombiinin, on toimittava.Seuraavaa reaktiosarjaa on helppo kuvitella: prekursoriproteiini, joka on tarkoitettu esimerkiksi osallistumaan kahteen kokoonpanoreaktioon, aktivoidaan ensimmäisen entsyymin avulla ja yhdistyy tietyn kumppanin kanssa; tämä tekee siitä saatavana toisen entsyymin ja toisen kumppanin myöhemmän spesifisen kiinnittymisen. On mahdollista, että tämä on juuri niiden biologisten rakenteiden organisointimekanismi, joiden monimutkaisuus sulkee pois suoran itsensä kokoamisen.

Monimutkaisten rakenteiden kokoonpanon välivaiheissa entsyymit eivät voi olla vain aktivointityökaluja. Niiden toiminta voi muuttaa proteiinien yleisiä ominaisuuksia. Esimerkiksi tietystä proteiinista, joka on jo "upotettu" rakenteeseen, voi tulla sen liukenematon osa, koska se on menettänyt merkittävän osan hydrofiilisistä komponenteista entsyymien vuoksi. Tällainen kaavio ei tietenkään sulje pois muita, mikä tarkoittaa mahdollisuutta kantajaproteiinien olemassaolosta, jotka toimittavat liukenemattomia proteiineja kokoontumispaikkaan.

Lopuksi on huomattava, että supramolekulaaristen biologisten rakenteiden kokoonpanoprosessien tutkimus on alue, joka on täynnä epäselviä ja monimutkaisia ​​kysymyksiä. Siksi tässä kehitysvaiheessa on erityisen mielenkiintoista ja hyödyllistä tietoa sellaisissa suhteellisen yksinkertaisissa järjestelmissä kuin fibriinikuitujen muodostusjärjestelmä.

V. Belitser

Samanlaisia ​​julkaisuja

Hermoimpulssit ja RNA

Molekyylibiologian syntymä

Kuinka "rakentaa" molekyyli?